EL ESMALTE

EL ESMALTE

Estructura y composición de los dientes
Los dientes están compuestos por cuatro tejidos diferentes: esmalte, dentina, cemento y pulpa (figura 2.7). Los tres primeros están mineralizados, mientras que el cuarto, en condiciones normales, no lo está. Los tres tejidos duros están formados por una matriz orgánica sobre la que se encuentra depositado el material inorgánico. La matriz orgánica de la dentina y del cemento son estructuralmente semejantes entre sí y muy parecidas a la del hueso, pero difieren notablemente de la del esmalte.

El esmalte está casi exclusivamente constituido por material inorgánico, que representa aproximadamente el 96% del total. En la dentina el material mineral representa un 70% y en el cemento un 40%. La proporción de agua también varía entre estos tejidos, de forma que en la dentina representa un 10% y en el cemento un 30%.
Los principales componentes inorgánicos de los tejidos mineralizados son el calcio y los fosfatos, que pueden formar distintas combinaciones químicas. La más abundante es la hidroxiapatita, siguiéndole a bastante distancia en orden de importancia el fosfato ortocálcico pentahidratado y algunas formas no cristalizadas.

IDEAS GENERALES SOBRE EL ESMALTE

El esmalte es un tejido derivado del ectodermo que cubre a la dentina en la corona de los dientes. Su naturaleza química no ha sido totalmente establecida pero se sabe que está formada principalmente por proteínas. Las proteínas características del esmalte en el estado maduro son las enamelinas. Estas proteínas tienen un peso molecular elevado y están fuertemente unidas a la superficie de los cristales de hidroxiapatita.
La estructura interna del esmalte es afectada por factores nutricionales sistémicos, como las proteínas, el calcio, el fósforo o el fluoruro, que durante la formación de los dientes entran en contacto con la matriz orgánica de este tejido, a través del sistema circulatorio.
A diferencia de otros tejidos como el hueso, el esmalte no puede regenerarse. El esmalte se va volviendo menos permeable al aumentar la edad del individuo. Donde mejor se observan los cambios producidos a lo largo del tiempo en la composición del esmalte es en la superficie de este tejido que se encuentra en contacto con el entorno oral. Es de destacar el aumento progresivo del contenido de flúor en dicha superficie. La naturaleza semipermeable del esmalte en las primeras etapas de la vida facilita el que el tratamiento tópico con fluoruros, con pasta de dientes fluorada o con agua fluorada, proporcione una mayor concentración de fluoruros en la superficie del esmalte. Además la unión de este ion disminuye la adsorción de las glicoproteínas salivares, lo que contribuye a disminuir la formación de la placa dental. Este flúor también puede ayudar a la remineralización de tos dientes.
El esmalte, una vez formado el diente, no contiene células, por lo que es uno de los tejidos metabólicamente menos activos y no es sensible a estímulos térmicos, químicos o mecánicos.. Los ameloblastos son las células que sintetizan los componentes estructurales orgánicos de este tejido, sobre los que posteriormente se producirá el depósito de nidroxiapatita. Una vez formado el esmalte, estas células degeneran y desaparecen. La ausencia de células impide la síntesis o reparación de este tejido. En cambio, la dentina y el cemento se parecen al hueso en que contienen células, por lo que tienen una limitada actividad reparadora.

El esmalte es transparentedlo color de nuestros dientes está dado por la dentina Composición del esmalte

COMPOSICION DEL ESMALTE

El esmalte contiene entre un 3 % y un 4 % de agua, un 1% de material orgánico y entre un 95% y un 96% de material inorgánico. El material inorgánico consiste fundamentalmente en hidroxiapatita. Esta cristaliza en el sistema hexagonal y forma el mismo tipo de cristales que en los huesos. Sin embargo en el esmalte el tipo de cristal es más perfecto al estar más empaquetado. Esta es una de las razones por la que los dientes son más duros, más densos y menos sensibles a cambios que los huesos. Después del calcio y del fósforo los constituyentes químicos más importantes son el magnesio y los carbonatos.
El esmalte es de origen ectodérmico, lo que le diferencia de los otros tejidos mineralizados (hueso, dentina y cemento), que son de origen mesodérmico. Se diferencia de todos ellos en que no contiene colágeno y en que su matriz orgánica se pierde casi por completo antes de que finalice el proceso de mineralización.
Las proteínas caracterizadas en el esmalte, y que aparecen normalmente durante su desarrollo, se clasifican en dos grupos que se conocen con los nombres de amelogeninas y enamelinas, aunque quizás el nombre que deberían tener estas últimas basándonos una traducción más literal del término inglés enameline podría ser el de "esmaltinas".

AMELOGENINAS

Estas proteínas hidrófobas predominan; durante el desarrollo del esmalte, en la etapa secretora de los ameloblastos, llegando a representar un 90% del contenido proteico de su matriz orgánica. Prácticamente desaparecen durante la maduración del tejido, quedando menos de un 2% de la cantidad existente con anterioridad.

ENAMELINAS

Estas proteínas representan aproximadamente el 10% restante de las proteínas presentes en la matriz del esmalte durante el proceso de maduración. A diferencia de lo que ocurre con las amelogeninas, parte de las enamelinas permanecen como tales o en formas degradadas en el tejido maduro. Las enamelinas tienen un alto contenido en los aminoácidos serina, glicocola, glutámico y aspártico. Son proteínas hidrófitas, que están glicosiladas y que al poseer un punto isoeléctrico por debajo de 7 son de naturaleza ácida. Son secretadas por los ameloblastos en un momento muy temprano de la formación del esmalte.
Una vez liberadas en la matriz orgánica, parecen ser más estables que las amelogeninas y se unen fuertemente a la superficie de los cristales de hidroxiapatita en formación, lo que hace jugar a este tipo de proteínas un papel especial en el control de la nucleación y del crecimiento de los cristales.

BIOSÍNTESIS Y SECRECIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEL ESMALTE

Durante los últimos años se ha producido una controversia sobre cuáles son las proteínas que se encuentran en el esmalte y en qué cantidad aparece cada una de ellas en este tejido. No se ha podido aclarar todavía si se trata de unas pocas proteínas de alto peso molecular que se degradan a otras más pequeñas o si nos encontramos ante la coexistencia de proteínas con muy diversos tamaños moleculares.

FORMACIÓN Y MADURACIÓN DEL ESMALTE

El esmalte en formación tiene inicialmente un contenido alto en proteínas y en agua y bajo en material inorgánico. Durante el desarrollo, va perdiendo la mayor parte de sus proteínas y de agua y va incorporando calcio y fosfato. Se produce una pérdida selectiva de amelogeninas así como una retención parcial de las enamelinas o de algunos de sus fragmentos.
Al pasar el esmalte de su fase de formación a la de maduración, las amelogeninas se van perdiendo selectivamente. Esto representa un incremento en la concentración de enamelinas en el tejido maduro. Aunque el contenido en proteínas es bajo, la proporción de enamelinas va en aumento. Una posibilidad es que una vez degradadas las amelogeninas sean reabsorbidas por los ameloblastos. Allí, estas proteínas pueden ser degradadas en lisosomas.

FORMACIÓN Y EVOLUCIÓN DE LOS CRISTALES DE HIDROXIAPOTITA

Un aspecto muy importante a tener en cuenta respecto a la mineralización del esmalte, es el relacionado con la iniciación y el desarrollo de los cristales de hidroxiapatita, así como con su posterior distribución dentro del tejido. La arquitectura cristalina que presenta el esmalte en su estado maduro se caracteriza por la presencia de muchos millones de cristales de hidroxiapatita, organizados a su vez en estructuras cristalinas.
El depósito del mineral comienza a producirse en las proximidades de la superficie de la dentina. Como responsable orgánico de dicho depósito se han barajado desde algún componente proteico de la dentina, como el colágeno, hasta alguna de las proteínas inicialmente secretadas por los ameloblastos. Las enamelinas podrían ser las proteínas responsables de dicha iniciación. Los primeros cristales formados tienen un volumen más pequeño que el de los cristales que aparecen en el esmalte maduro. Además, debido a su contacto con el entorno oral, contienen una elevada proporción de magnesio y de carbonato.
Una vez formados los núcleos iniciales de cristalización, las amelogeninas y posiblemente la albúmina presentes en la matriz canalizan el posterior desarrollo de los cristales y organizan su crecimiento, a lo largo de los correspondientes ejes de cristalización. Los cristales en formación se pueden asociar en grupos que adoptan la forma de prisma o en láminas de cristalitos que darán lugar a las denominadas zonas interprismáticas en el esmalte maduro. Durante este desarrollo se produce una disminución de la presencia de los tres iones: carbonato, magnesio y fluoruro, y que en el caso de los dos primeros contribuye al incremento de la dureza de los cristales formados.


Por el contrario, los productos de la degradación de la amelogenina presentan una afinidad menor por la hidroxiapatita y pierden la capacidad de inhibir la formación de sus cristales. La primera etapa hidrolítica tiene lugar en las capas recientemente secretadas del esmalte y produce la escisión de un péptido de doce aminoácidos del extremo carboxilo de la proteína. Las enzimas responsables de estas hidrólisis son dos proteasas, que se encuentran en las capas externas del esmalte. Se ha postulado que la misión de estas proteolisis iniciales no es la de facilitar la difusión de los restos de la proteína hacia el exterior del esmalte.

ACTUACIÓN DE LOS LISOSOMAS

Durante Este mecanismo mediante el que se degrada algo recién sintetizado se denomina crinofagia. Ha sido descrito en diversos tipos de células secretoras de proteínas y podría servir como una adaptación de los lisosomas a diferentes demandas metabólicas por parte de la célula.
Se ha descrito que aproximadamente un 25% de los ameloblastos presentes en la fase a secretora sufren una muerte celular programada, que se produce en la etapa transitoria previa a la diferenciación del resto de los ameloblastos en su etapa de maduración. La aparente correlación entre el incremento de la actividad de la dipeptidil transferasa II y la masiva destrucción celular sugiere un importante papel catabòlico para esta enzima en este estado transicional de la amelogénesis.
La distribución de los lisosomas que contienen esta proteasa alrededor del voluminoso aparato de Golgi que está presente en el estado de maduración de los ameloblastos sugiere de nuevo un papel para esta enzima en la degradación intracelular de las proteínas del esmalte así como en otros sucesos catabólicos.

VALDERRAMA CORVERA,IVANA MIA